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Las enzimas son esenciales para el buen funcionamiento de todos los organismos vivos en la Tierra. Participan en la mayoría, si no en todos, los cambios químicos en la naturaleza, es decir, en millones de reacciones tanto en el mundo vegetal como en el animal. Vale la pena averiguar qué son las enzimas, cómo funcionan y cuál es su importancia para la medicina moderna.

Las enzimasson moléculas de proteína que aceleran o incluso permiten que se produzcan diversas reacciones químicas en los organismos vivos, incluido el cuerpo humano.

Desde un punto de vista químico, estos son catalizadores, es decir, partículas que intensifican la reacción, pero que no se desgastan durante la reacción. Este aumento en la eficiencia de las transformaciones químicas suele ser enorme, los catalizadores naturales pueden acortar el tiempo de reacción de varios años a varios segundos.

Las enzimas se encuentran en todas las áreas del cuerpo: en las células, en el espacio extracelular, en los tejidos, en los órganos y, a su luz, los catalizadores que produce un determinado tejido determinan sus propiedades específicas y el papel que desempeña en el cuerpo.

La mayoría de las enzimas son muy específicas, lo que significa que cada una de ellas es responsable de un solo tipo de reacción química en la que participan partículas específicas: sustratos, y solo ellas pueden interactuar con una enzima determinada.

La actividad de los catalizadores naturales depende de muchos factores: el entorno de reacción, por ejemplo, la temperatura, el pH, la presencia de ciertos iones, activadores: potencian la acción de las enzimas e inhibidores que contrarrestan esta actividad.

Enzimas: estructura

Como se mencionó, la mayoría de las enzimas son proteínas, tienen una estructura muy diversa: desde varias docenas de aminoácidos hasta varios miles dispuestos en una estructura espacial diversa.

Es la forma de su formación (la llamada estructura cuaternaria) y el hecho de que la mayoría de las enzimas son mucho más grandes que los reactivos de sus reacciones es en gran parte responsable de su actividad.

Esto se debe al hecho de que solo una determinada región en la estructura de las enzimas es el llamado sitio activo, es decir, un fragmento responsable de llevar a cabo la reacción.

La tarea de los fragmentos restantes de la molécula es unir un sustrato específico, con menos frecuencia otros compuestos que influyen en la actividad de la enzima.

Es bueno saber que la construccióndel catalizador está diseñado para que el sustrato de unión encaje perfectamente geométricamente, como una "llave para una cerradura".

Al igual que todas las proteínas, las enzimas se producen en los ribosomas a partir del material genético que está estrechamente empaquetado en el núcleo, el ADN, creando así la denominada estructura primaria.

Luego se pliega varias veces, cambiando su forma, a veces agregando azúcares, iones metálicos o residuos grasos.

El resultado de todos estos procesos es la formación de una estructura cuaternaria activa, es decir, una forma completamente biológicamente activa.

En muchos casos, varias partículas de enzimas se combinan para llevar a cabo una serie de reacciones químicas, y así acelerar el proceso.

A veces hay enzimas en varios tejidos que catalizan la misma reacción, pero no son estructuralmente similares entre sí, las llamamos isoenzimas.

Los nombres de las isoenzimas son los mismos, a pesar de la diferencia de ubicación y estructura, sin embargo, estas diferencias tienen una aplicación práctica. Gracias a esto, es posible determinar en pruebas de laboratorio solo aquellas fracciones de la enzima que provienen de un órgano específico.

Los mecanismos de acción de las enzimas son diversos, pero desde un punto de vista químico, su función es siempre disminuir la energía de activación de la reacción. Esta es la cantidad de energía que deben tener los sustratos para que se lleve a cabo el proceso.

Este efecto puede lograrse creando un ambiente apropiado para la reacción, usando una ruta química diferente para obtener los mismos productos, o la disposición espacial adecuada de los sustratos.

Cada uno de estos mecanismos puede ser utilizado por las enzimas.

Regulación de la actividad enzimática

La acción de las enzimas depende de parámetros ambientales: temperatura, pH y otros. Cada uno de los catalizadores naturales tiene su desempeño óptimo bajo ciertas condiciones, las cuales pueden ser diferentemente amplias dependiendo de su tolerancia a las condiciones ambientales.

En el caso de la temperatura, la mayoría de las reacciones enzimáticas son más rápidas a temperaturas más altas, pero a cierta temperatura la eficiencia de la reacción cae bruscamente, lo que se debe al daño térmico de la enzima (desnaturalización).

En cuanto a su estructura, las hormonas se pueden dividir en dos grupos:

  • simple - solo partículas de proteína
  • complejo - que requiere la adición de un grupo no proteico - un cofactor

Estos últimos juegan un papel clave en la correcta actividad y regulación de las enzimas.

Los cofactores, a su vez, se pueden dividir en dos grupos: los necesarios paraactividades de la enzima, fuertemente asociadas con ella: estos son los llamados grupos prostéticos, pueden ser metales, moléculas orgánicas, como, por ejemplo, hemo.

El segundo grupo son las coenzimas, generalmente son las encargadas de la transferencia de sustratos o electrones, y su unión a la enzima es débil, este grupo incluye, por ejemplo, el ácido fólico, la coenzima A. Vale la pena saber que muchas vitaminas juegan el papel de cofactores

Los inhibidores realizan una tarea completamente diferente, son partículas que inhiben la actividad enzimática al unirse a la enzima.

Hay varios tipos de inhibidores:

  • irreversibles - provocan la inactivación permanente de la molécula y la reacción sólo puede tener lugar después de la producción de una nueva enzima
  • competitivo: en este caso, el inhibidor tiene una estructura similar a la del sustrato, por lo que compiten por el sitio activo. Si se adjunta un inhibidor, la reacción no ocurre, si el sustrato - procede normalmente
  • no competitivo: estos inhibidores se unen a la enzima en un lugar distinto al del sustrato, por lo que puede unirse a la enzima, pero la reacción no tiene lugar

A una concentración mucho mayor del sustrato que del inhibidor, se supera el efecto del inhibidor competitivo, porque supera la "competencia" por el sitio activo, en el caso de no competitivo, su efecto no puede ser superar aumentando la concentración del sustrato.

Además de la regulación de los sistemas activador e inhibidor, existen muchos otros métodos para controlar la actividad de las enzimas.

Se refieren al control de la producción celular a nivel de formación de proteínas, así como a la regulación del llamado procesamiento postraduccional, es decir, los cambios en la estructura de una molécula de proteína que ocurren inmediatamente después de su síntesis en el ribosoma. Estas modificaciones consisten, por ejemplo, en acortar la cadena polipeptídica

Los siguientes métodos de regulación se refieren a la segregación y colocación de enzimas en áreas apropiadas: celular y en orgánulos específicos, o en el compartimiento extracelular.

Hay un mecanismo regulador más importante - la retroalimentación negativa - es el sistema de control primario en el sistema endocrino. Funciona según el principio de inhibición.

Esto significa que si una enzima produce demasiada cantidad de cierta hormona, se une a ella, inhibiendo su actividad y reduciendo la síntesis, por lo que el producto de la reacción en sí mismo inhibe su producción.

Enzimas: rol

Cada tejido del cuerpo humano produce un conjunto específico de enzimas, que define el papel de estas células en el funcionamiento del cuerpo. Lo que son estas enzimas está definido por el código genético y qué regiones están activas en una célula dada.

Miles de reacciones químicas tienen lugar en el cuerpo humano en cualquier momento, cada una de las cuales requiere una enzima específica, por lo que sería difícil enumerar todas estas partículas presentes en nuestro cuerpo.

Merece la pena conocer algunos de los más característicos:

  • Enzimas digestivas- Producidas por los tejidos del sistema digestivo, descomponen los alimentos en compuestos simples, porque solo estos pueden ser absorbidos por la sangre. Son enzimas extracelulares, por lo que cumplen su función principal fuera de las células en las que se producen. Algunas de estas enzimas se forman en forma inactiva, las denominadas proenzimas o zimógenos, y se activan en el tracto gastrointestinal. Las enzimas digestivas incluyen, por ejemplo: amilasa, lipasa, tripsina
  • La miosinaes una enzima que se encuentra en los músculos, descompone las moléculas de ATP que son portadoras de energía, lo que hace que las fibras musculares se contraigan.
  • Las peroxidasasson enzimas oxidantes y catalasas, es decir, enzimas reductoras
  • La acetilcolinesterasaes una enzima que descompone la acetilcolina, uno de los transmisores del sistema nervioso
  • La monoamino oxidasaes la enzima más abundante en el hígado, es responsable de la descomposición de la adrenalina, la noradrenalina y algunos medicamentos
  • Oxidasa citocómica , una enzima intracelular muy importante responsable de las transformaciones de energía
  • Lisozima , una sustancia presente, por ejemplo, en las lágrimas o la saliva que cumple funciones protectoras, destruye patógenos
  • Alcohol deshidrogenasa , una enzima en el hígado responsable de la descomposición del etanol
  • Fosfatasa alcalina , participa en la formación de hueso por los osteoblastos

Enzimas: denominación

Los nombres de las enzimas suelen ser bastante complicados, ya que se derivan del nombre de la reacción que llevan a cabo y del sustrato involucrado en esa reacción, por ejemplo, 5-hidroxitriptófano descarboxilasa.

Normalmente, el sufijo "-aza" se agrega al nombre general de la reacción, y la segunda parte del nombre de la enzima forma el nombre del compuesto que experimenta esta reacción.

A veces, el nombre es único, proviene de un sustrato, por ejemplo, lactasa (una enzima que descompone la lactosa).

Más raramente, los nombres de las enzimas se derivan de un proceso general que tiene lugar con su participación, por ejemplo, la ADN girasa, la enzima responsable de convertir las cadenas de ADN.

Algunas enzimas finalmente tienen nombres comunes o nombres dados por sus descubridores, como pepsina (que descompone las proteínas en el tracto digestivo) o lisozima (una enzima bactericida contenida enlágrimas).

También existe un pequeño grupo de enzimas de restricción que se encargan de cortar las cadenas de ADN, en este caso el nombre proviene del microorganismo del cual se aisló la enzima.

La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha introducido las reglas para nombrar enzimas y las ha dividido en varias clases para estandarizar la nomenclatura.

No reemplazó los nombres descritos anteriormente, es más bien un complemento utilizado principalmente por científicos.

De acuerdo con las normas de la Unión Europea, cada enzima se describe mediante una secuencia de caracteres: EC x.xx.xx.xx, donde el primer dígito representa la clase, las subclases y subclases subsiguientes y, finalmente, el numero de enzima Estas clases de enzimas son:

• 1 - oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidación y reducción
• 2 - transferasas: transfieren grupos funcionales (por ejemplo, fosfato)
• 3 - hidrolasas: corresponden a la hidrólisis (descomposición) de enlaces
• 4 - liasas: cortan enlaces en un mecanismo diferente al de la hidrólisis
• 5 - isomerasas: son responsables de los cambios espaciales de las moléculas
• 6 - ligasas: conectan moléculas con enlaces covalentes

Enzimas y medicamentos

La importancia de las enzimas para la salud humana es enorme. Su correcto funcionamiento permite una vida saludable y gracias al desarrollo de dispositivos analíticos hemos aprendido a diagnosticar diversas enfermedades mediante la determinación enzimática. Es más, somos capaces de tratar con éxito las deficiencias de algunas enzimas y las enfermedades resultantes, lamentablemente, todavía queda mucho por hacer en este asunto.

El tratamiento de las causas de las enfermedades metabólicas aún no es posible, porque no podemos modificar de manera segura y efectiva el material genético para reparar los genes dañados y, por lo tanto, las enzimas producidas incorrectamente.

Enfermedades resultantes de enzimas disfuncionales

El buen funcionamiento de nuestro organismo depende en gran medida del buen funcionamiento de las enzimas. En muchos casos, los estados de enfermedad afectan la cantidad de enzimas, provocando que se liberen en exceso de las células o, por el contrario, que sean deficientes. A continuación se muestran solo ejemplos de enfermedades causadas por funciones enzimáticas anormales, hay muchas más de estas enfermedades.

  • Bloqueos metabólicos o enfermedades metabólicas

Los bloqueos metabólicos o enfermedades metabólicas son un grupo de enfermedades hereditarias causadas por la acumulación de sustancias en la célula debido a la f alta de una enzima encargada de su metabolismo. Los sustratos acumulados con el tiempo son tantos que se vuelven tóxicos para las células y para todo el organismo.

Hay varios miles de enfermedades, su número refleja la multiplicidadenzimas que se encuentran en el cuerpo humano, ya que la mayoría de los genes que codifican enzimas pueden verse afectados por enfermedades metabólicas.

Algunos ejemplos son la galactosemia o la homocistinuria, que son enfermedades raras que se manifiestan con mayor frecuencia inmediatamente después del nacimiento o en los primeros años de vida.

  • No me importa

Otro grupo de enfermedades que pueden implicar el mal funcionamiento de las enzimas es el cáncer. Además de muchas otras funciones, las enzimas también son responsables de regular la división celular, las llamadas tirosina quinasas. Si estas enzimas fallan en esta zona, se puede producir una división celular descontrolada y por tanto un proceso canceroso.

  • Enfisema

Una enfermedad menos común es el enfisema, en cuyo caso la elastasa se vuelve hiperactiva. Es una enzima presente en el tejido pulmonar responsable de la degradación de la proteína elastina presente, entre otros, en los pulmones.

Si es demasiado activo, se altera el equilibrio entre destruir y construir, se forman cicatrices y se desarrolla enfisema.

Enzimas: uso diagnóstico

El diagnóstico médico moderno se basa en el uso de enzimas en sus determinaciones. Esto se debe al hecho de que los estados patológicos conducen directa o indirectamente a un desequilibrio de las enzimas, provocando aumentos o disminuciones en su cantidad en la sangre.

Esto puede resultar no solo de trastornos de producción, sino también, por ejemplo, de la liberación de una gran cantidad de enzima intracelular en la sangre o la orina como resultado del daño a su membrana celular.

Ejemplos de enzimas utilizadas en la investigación de laboratorio son:

  • Creatina quinasa - una enzima presente en los músculos, también en el músculo cardíaco, su aumento múltiple puede indicar un ataque al corazón, miocarditis, enfermedades musculares - lesiones, distrofia.
  • Lactato deshidrogenasa - presente en todas las células del cuerpo, especialmente en el cerebro, los pulmones, los glóbulos blancos y los músculos. Su gran aumento se observa en infartos, enfermedades musculares y hepáticas o cáncer.
  • La fosfatasa alcalina se encuentra en mayor cantidad en el hígado y los huesos, aquí es liberada por los osteoblastos. Las enfermedades de estos órganos pueden provocar su crecimiento, pero un exceso de fosfatasa alcalina también puede indicar el proceso de regeneración ósea, después de una cirugía o una fractura.
  • La fosfatasa ácida se produce en muchos órganos: hígado, riñones, huesos, próstata, desde el punto de vista del diagnóstico, su aumento puede indicar enfermedades de los huesos y la próstata.
  • Aminotransferasaasparagina y alanina aminotransferasa: estas son enzimas características del hígado, que se encuentran casi exclusivamente en los hepatocitos, se utilizan en el diagnóstico básico de detección de enfermedades hepáticas, y sus aumentos de varias veces siempre fomentan un mayor diagnóstico de enfermedades hepáticas.
  • Glutamato deshidrogenasa y gammaglutamiltransferasa - otras enzimas hepáticas, similares a las mencionadas anteriormente, son importantes en el diagnóstico de enfermedades de este órgano y conductos biliares.
  • La amilasa es una enzima presente en muchos órganos, pero la mayor concentración se logra en las células del páncreas y glándulas salivales, su diagnóstico es de suma importancia en sus enfermedades.
  • La lipasa es otra enzima pancreática, difiere en especificidad de la amilasa, lo que significa que la lipasa está presente solo en el páncreas y las desviaciones de la norma en la determinación de esta enzima indican enfermedad pancreática.
  • La colinesterasa es una enzima que descompone la acetilcolina, un transmisor en el sistema nervioso, donde también está presente en la mayor cantidad, en el diagnóstico se usa en el envenenamiento con compuestos organofosforados.
  • Factores de coagulación y fibrinólisis: son sustancias producidas por el hígado que intervienen en la coagulación de la sangre, sus determinaciones son importantes no solo en la evaluación de este proceso, sino también en el control de la función hepática.
  • Alfafetoproteína: una enzima hepática, cuya cantidad aumenta en las enfermedades de este órgano, incluido el cáncer.
  • Proteína C reactiva: producida por el hígado, involucrada en la respuesta inmune, su cantidad aumenta en la sangre en condiciones inflamatorias: infecciones, lesiones, enfermedades autoinmunes.
  • Ceruloplasmina: otra enzima hepática cuyo aumento es característico de la enfermedad de Wilson.
  • La piridinolina y la desoxipiridinolina son marcadores de resorción ósea (destrucción), caracterizan la función de los osteoclastos (células osteogénicas).
  • Mioglobina: como se mencionó anteriormente, es un compuesto característico de los músculos, por lo que su aumento indicará daño en los músculos esqueléticos o cardíacos.
  • Troponinas - los llamados marcadores de infarto, estas son enzimas que regulan la contracción de las fibras musculares, son especialmente abundantes en el músculo cardíaco. Su daño provoca la liberación de grandes cantidades de troponinas a la sangre, que se utiliza en el diagnóstico de enfermedades del corazón. Vale la pena recordar, sin embargo, que un aumento de las troponinas puede indicar no solo un infarto, sino también su insuficiencia, defectos de las válvulas o embolia pulmonar.

Todas las enzimas enumeradas anteriormente se pueden asignar a varios grupos:

  • enzimas secretoras- el límite inferior de la norma es diagnóstico. Estas son enzimas producidas fisiológicamente por órganos, pero en el caso de enfermedades su número disminuye, por ejemplo, factores de coagulación
  • enzimas indicadoras- el crecimiento es importante. Este grupo de enzimas aparece en grandes cantidades debido al daño orgánico y la fuga de enzimas, como las troponinas
  • enzimas excretoras- estas son enzimas producidas normalmente en la luz de varios órganos - la boca, los intestinos y el tracto urinario. Si su salida está bloqueada, pasan a la sangre, por ejemplo, amilasa

Vale la pena recordar que las enzimas se utilizan en los propios diagnósticos médicos. Los análisis bioquímicos se realizan con el uso de enzimas, y la interpretación adecuada de los resultados de las reacciones enzimáticas permite proporcionar el resultado de una prueba de laboratorio.

Enzimas y tratamiento

Muchos medicamentos actúan influyendo en la acción de las enzimas, ya sea haciendo que actúen o, por el contrario, siendo inhibidores. Existen sustitutos enzimáticos como la pancreatina que contienen lipasa y amilasa que se utilizan en la insuficiencia pancreática.

Por otro lado, ciertos grupos de fármacos inhiben la acción de las enzimas, por ejemplo, los inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina utilizados, entre otros, en la hipertensión y la insuficiencia cardiaca, o algunos antibióticos, por ejemplo, la amoxicilina, que inhibe la enzima transpeptidasa bacteriana, lo que impide la construcción de la pared celular bacteriana y, como resultado, se inhibe la infección.

Algunos venenos también funcionan al afectar las enzimas. El cianuro es un potente inhibidor de la citocromo oxidasa, un componente esencial de la cadena respiratoria. Bloquearlo evita que la célula obtenga energía, lo que conduce a su muerte.

Para el correcto desarrollo de los procesos vitales de las células, es necesaria la presencia de muchas sustancias químicas, que se mantienen en estrictas proporciones entre sí y entre las cuales se producen constantemente reacciones químicas.

Esta tarea es realizada por enzimas que funcionan correctamente, las cuales son necesarias para que casi cualquier reacción química tenga lugar con la velocidad y eficiencia necesarias para el correcto funcionamiento del cuerpo humano.

La acción de las enzimas acelera estos procesos muchas veces, a menudo incluso cientos de veces, lo cual es importante, las propias enzimas no se desgastan durante las reacciones que tienen lugar.

La deficiencia de catalizadores o su funcionamiento inadecuado puede dar lugar a la aparición de muchas enfermedades. Por otro lado, la modificación hábil de su actividad le permite curar con éxito muchas dolencias.

La enzimología (la ciencia de las enzimas) es extremadamente extensa, unasu desarrollo puede traer no solo progreso científico, sino también contribuir activamente al desarrollo de la medicina en términos no solo de tratamiento, sino también de diagnóstico.

Sobre el AutorInclinarse. Maciej GrymuzaGraduado de la Facultad de Medicina de la Universidad de Medicina de K. Marcinkowski en Poznan. Se graduó de la universidad con un resultado sobre bueno. Actualmente, es médico en el campo de la cardiología y estudiante de doctorado. Está particularmente interesado en la cardiología invasiva y los dispositivos implantables (estimuladores).

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Categoría:

Investigación